PROTEINAS

Las proteinas son macromoleculas formadas por cadenas lineales de amioacidos, suelen ser compuestos quimicos complejos que se encuentran en todas las celulas vivas, el nombre proteina proviene de la palabra "prota" quesignifica lo primero.

se constituye de carbono, hidrogeno, nitrogeno, oxigeno y algunas veces tiene azufre y fosforo.

son compuestos organicos, su molecula es gigantesca, formulada a su vez por moleculas mas sencillas, los aminoacidos (que son los monomeros de las proteinas) sus grupos funcionales son el amino y el carboxilo.

aminoacido: son los acidos organicos con una funcion amina en el carboxilo.

En la formacion de las proteinas intervienen 20 aminoacidos distintos (Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.) unidos por medio de enlace peptidico.

la estructura de las proteinas se suele describir con la organizacion de su molecula, lo que resultan 4 niveles de estructura.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su :
Composición
Conformación
Según su composición, las proteínas se clasifican en :
Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :
Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
Metaloproteínas (Metal)
Fosfoproteínas (Fosfato)
Glucoproteínas (Glucosa)
Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :
Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).
Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).
Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.

sus funciones son

Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.